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Text File  |  1995-03-04  |  1.4 KB  |  33 lines
  1. ************************************
  2. * Thymidylate synthase active site *
  3. ************************************
  4.  
  5. Thymidylate synthase (EC 2.1.1.45) [1,2]  catalyzes  the reductive methylation
  6. of dUMP to dTMP with  concomitant conversion of 5,10-methylenetetrahydrofolate
  7. to dihydrofolate.   Thymidylate  synthase  plays  an  essential  role  in  DNA
  8. synthesis and is an important target for certain chemotherapeutic drugs.
  9.  
  10. Thymidylate synthase is an  enzyme of about 30 to 35 Kd in most species except
  11. in protozoan  where  it  exists  as  a  bifunctional  enzyme  that  includes a
  12. dihydrofolate reductase domain.
  13.  
  14. A cysteine residue is involved in the catalytic mechanism (it covalently binds
  15. the 5,6-dihydro-dUMP intermediate).   The  sequence  around the active site of
  16. this enzyme is well conserved from phages to vertebrates.
  17.  
  18. -Consensus pattern: L-x-P-C-[HAV]-x(3)-[QM]-[FYW]-x-V
  19.                     [C is the active site residue]
  20. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  21. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  22.  
  23. -Note: the residue which follows the  active site  cysteine  is an  His in all
  24.  sequences, except in that of  phage phi-3T where it is Val and in Lactococcus
  25.  lactis where it is Ala.
  26.  
  27. -Last update: May 1991 / Pattern and text revised.
  28.  
  29. [ 1] Benkovic S.J.
  30.      Annu. Rev. Biochem. 49:227-251(1980).
  31. [ 2] Ross P., O'Gara F., Condon S.
  32.      Appl. Environ. Microbiol. 56:2156-2163(1990).
  33.